Proteine
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Polimeri biodegradabili derivati da risorse rinnovabili
I polimeri biodegradabili ottenuti da risorse rinnovabili hanno attirato molta attenzione negli ultimi anni. Questo nuovo interesse deriva dalla consapevolezza globale del rispetto ambientale e dal problema dell'esaurimento dei fossili. La ricerca e lo sviluppo dei biopolimeri e la loro produzione sono stati i più veloci per diversi anni. 3.1. Polimeri naturali o agropolimeri I polimeri naturali si formano in natura durante i cicli di crescita di tutti gli organismi. I polimeri biodegradabili naturali sono chiamati biopolimeri. I polisaccaridi, come l'amido e la cellulosa, rappresentano la famiglia più caratteristica di questi polimeri naturali. Altri polimeri naturali come le proteine possono essere utilizzati per produrre materiali biodegradabili. Queste sono le due principali fonti rinnovabili di biopolimeri. Un'altra risorsa sono i lipidi. Per migliorare le proprietà meccaniche di tali polimeri o per modificare la loro velocità di degradazione, i polimeri naturali sono spesso modificati chimicamente.
Proteine
Le proteine sono eteropolimeri termoplastici. Sono costituiti da diversi α-amminoacidi polari e non polari. Gli amminoacidi sono in grado di formare molti legami intermolecolari risultanti in diverse interazioni. Questi offrono un'ampia possibilità di funzionalità chimiche e proprietà funzionali. La maggior parte delle proteine non è né solubile né fusibile, in particolare le proteine fibrose come seta, lana e collagene. Quindi sono usati nella loro forma naturale. La colata di soluzioni filmogene consente la preparazione di film. Per lavorare le bioplastiche a base di proteine, la via classica è la lavorazione termoplastica, che consiste nel mescolare proteine e plastificanti. La flessibilità e l'estensibilità dei film sono migliorate dall'uso di plastificanti. La biodegradazione delle proteine è ottenuta da enzimi, come proteasi, ed è una reazione di idrolisi delle ammine. L'innesto di proteine è un mezzo per controllare il tasso di biodegradazione.
Proteine di origine animale
Il collagene è il principale componente proteico dei tessuti connettivi animali. Esistono ventidue tipi di collagene. Il collagene è composto da diversi polipeptidi, che contengono principalmente glicina, prolina, idrossiprolina e lisina. La flessibilità della catena del collagene dipende dal contenuto di glicina. Una maggiore flessibilità si ottiene con un aumento del contenuto di glicina. Il collagene è degradabile enzimaticamente e ha proprietà biologiche uniche. È stato ampiamente studiato per applicazioni biomediche. Le molecole di collagene sono state collegate alla superficie dei film di cellulosa e poli(vinil alcol) tramite legame covalente. Sono stati utilizzati metodi di attivazione utilizzando bromuro di cianogeno o cloruro di p-toluensolfonile. La quantità di proteine legate era inferiore per il PVA rispetto alla cellulosa. Si è scoperto che il film di cellulosa diventa fragile e debole dopo l'attivazione, ma i film di PVA no. Sono stati riportati cambiamenti nel grado di rigonfiamento e solubilità di entrambi i film attivati. Per denaturazione e/o degradazione fisico – chimica del collagene si produce un polipeptide ad alto peso molecolare, chiamato gelatina. Anche la gelatina è una proteina. Consiste di 19 aminoacidi. È solubile in acqua. La gelatina ha buone capacità di formazione del film. Le proprietà meccaniche e di barriera di questi film dipendono dalle caratteristiche fisiche e chimiche della gelatina, in particolare dalla composizione amminoacidica e dalla distribuzione del peso molecolare. La combinazione della gelatina con altri biopolimeri come proteine di soia, oli e acidi grassi o alcuni polisaccaridi può migliorare le proprietà fisiche dei film di gelatina. Le proprietà meccaniche e di barriera al vapore acqueo dei film di gelatina dipendono anche dai plastificanti utilizzati. L'innesto è stato utilizzato anche per la modifica della gelatina. Metilmetacrilato e poli(etil acrilato) sono stati innestati su gelatine mediante iniziatori radicalici. La composizione del copolimero ad innesto dipendeva dalla temperatura utilizzata nel processo. Generalmente il numero di rami è piccolo mentre il peso molecolare dei rami è alto. È stato notato che l'entità della degradazione sembra diminuire con l'aumentare dell'efficienza dell'innesto. Le proteasi degradano la gelatina idrolizzando la funzione ammidica. Elastina, albumina e fibrina sono altre proteine di origine animale. Sono stati studiati soprattutto per varie applicazioni biomediche.
Proteine di origine vegetale
Le proteine di origine vegetale sono prodotte in una scala di chilotonnellate all'anno. Il glutine di frumento è un sottoprodotto proteico della fabbricazione dell'amido. È prontamente disponibile in quantità elevate ea basso costo. Il glutine di frumento contiene due gruppi principali di proteine, la gliadina e la glutenina. Le gliadine sono molecole proteiche con legami disolfuro. Hanno un basso peso molecolare e un basso livello di aminoacidi con gruppi laterali carichi. Le Glutenine sono proteine più sofisticate, con una struttura tridimensionale. Il loro peso molecolare è almeno dieci volte superiore a quello delle gliadine. I materiali del glutine di frumento hanno i tassi di degradazione più rapidi. Il glutine è completamente biodegradabile e i prodotti ottenuti sono atossici. Il glutine di frumento ha dimostrato di essere un eccellente agente filmogeno. Senza plastificante, i film di glutine di frumento sono fragili. Sono stati studiati gli effetti di acqua, glicerolo e sorbitolo sulla temperatura di transizione vetrosa del glutine di frumento. Rispetto all'acqua, glicerolo e sorbitolo hanno pesi molecolari più elevati e tassi di evaporazione inferiori, quindi la loro accessibilità alle varie zone è limitata. Quindi l'effetto plastificante del glicerolo e del sorbitolo è meno importante di quello dell'acqua. È stato dimostrato che plastificando il glutine con glicerolo si può ottenere una fase malleabile. Questa fase assomiglia a un solido viscoelastico strutturato con comportamento pseudoplastico. Poiché le reazioni di reticolazione si verificano a temperature superiori a 60°C, l'intervallo di temperatura dell'uso del glutine di frumento è limitato. Proteina di soia: è stata utilizzata dal 1959 come ingrediente in una varietà di alimenti per le sue proprietà funzionali, che includono emulsionamento e testurizzazione. Recentemente la popolarità delle proteine della soia è aumentata, principalmente a causa dei suoi benefici per la salute. È stato dimostrato che le proteine della soia possono aiutare a prevenire problemi cardiaci. Secondo il metodo di produzione esistono diverse categorie di proteine di soia: proteine di soia isolate, proteine di soia concentrate e proteine di soia testurizzate. L'isolato di proteine di soia è la forma più raffinata di proteine di soia e contiene circa il 90% di proteine. Il concentrato di proteine di soia è fondamentalmente soia senza i carboidrati solubili in acqua. Contiene circa il 70% di proteine. La proteina di soia testurizzata, spesso chiamata TSP, è costituita da un concentrato di proteine di soia conferendogli una certa consistenza. Per quanto riguarda il concentrato di proteine di soia, contiene circa il 70% di proteine. I film di proteine di soia non hanno buone proprietà meccaniche e di barriera come la maggior parte dei film di proteine, a causa della loro natura idrofila. Sono utilizzati per produrre film flessibili e commestibili.