Proteine ​

I polimeri biodegradabili ottenuti da risorse rinnovabili hanno attirato molta attenzione negli ultimi anni. Questo nuovo interesse deriva dalla consapevolezza globale del rispetto ambientale e dal problema dell'esaurimento dei fossili. La ricerca e lo sviluppo dei biopolimeri e la loro produzione sono stati i più veloci per diversi anni. 3.1. Polimeri naturali o agropolimeri I polimeri naturali si formano in natura durante i cicli di crescita di tutti gli organismi. I polimeri biodegradabili naturali sono chiamati biopolimeri. I polisaccaridi, come l'amido e la cellulosa, rappresentano la famiglia più caratteristica di questi polimeri naturali. Altri polimeri naturali come le proteine ​​possono essere utilizzati per produrre materiali biodegradabili. Queste sono le due principali fonti rinnovabili di biopolimeri. Un'altra risorsa sono i lipidi. Per migliorare le proprietà meccaniche di tali polimeri o per modificare la loro velocità di degradazione, i polimeri naturali sono spesso modificati chimicamente.

Le proteine ​​sono eteropolimeri termoplastici. Sono costituiti da diversi α-amminoacidi polari e non polari. Gli amminoacidi sono in grado di formare molti legami intermolecolari risultanti in diverse interazioni. Questi offrono un'ampia possibilità di funzionalità chimiche e proprietà funzionali. La maggior parte delle proteine ​​non è né solubile né fusibile, in particolare le proteine ​​fibrose come seta, lana e collagene. Quindi sono usati nella loro forma naturale. La colata di soluzioni filmogene consente la preparazione di film. Per lavorare le bioplastiche a base di proteine, la via classica è la lavorazione termoplastica, che consiste nel mescolare proteine ​​e plastificanti. La flessibilità e l'estensibilità dei film sono migliorate dall'uso di plastificanti. La biodegradazione delle proteine ​​è ottenuta da enzimi, come proteasi, ed è una reazione di idrolisi delle ammine. L'innesto di proteine ​​è un mezzo per controllare il tasso di biodegradazione.

Il collagene è il principale componente proteico dei tessuti connettivi animali. Esistono ventidue tipi di collagene. Il collagene è composto da diversi polipeptidi, che contengono principalmente glicina, prolina, idrossiprolina e lisina. La flessibilità della catena del collagene dipende dal contenuto di glicina. Una maggiore flessibilità si ottiene con un aumento del contenuto di glicina. Il collagene è degradabile enzimaticamente e ha proprietà biologiche uniche. È stato ampiamente studiato per applicazioni biomediche. Le molecole di collagene sono state collegate alla superficie dei film di cellulosa e poli(vinil alcol) tramite legame covalente. Sono stati utilizzati metodi di attivazione utilizzando bromuro di cianogeno o cloruro di p-toluensolfonile. La quantità di proteine ​​legate era inferiore per il PVA rispetto alla cellulosa. Si è scoperto che il film di cellulosa diventa fragile e debole dopo l'attivazione, ma i film di PVA no. Sono stati riportati cambiamenti nel grado di rigonfiamento e solubilità di entrambi i film attivati. Per denaturazione e/o degradazione fisico – chimica del collagene si produce un polipeptide ad alto peso molecolare, chiamato gelatina. Anche la gelatina è una proteina. Consiste di 19 aminoacidi. È solubile in acqua. La gelatina ha buone capacità di formazione del film. Le proprietà meccaniche e di barriera di questi film dipendono dalle caratteristiche fisiche e chimiche della gelatina, in particolare dalla composizione amminoacidica e dalla distribuzione del peso molecolare. La combinazione della gelatina con altri biopolimeri come proteine ​​di soia, oli e acidi grassi o alcuni polisaccaridi può migliorare le proprietà fisiche dei film di gelatina. Le proprietà meccaniche e di barriera al vapore acqueo dei film di gelatina dipendono anche dai plastificanti utilizzati. L'innesto è stato utilizzato anche per la modifica della gelatina. Metilmetacrilato e poli(etil acrilato) sono stati innestati su gelatine mediante iniziatori radicalici. La composizione del copolimero ad innesto dipendeva dalla temperatura utilizzata nel processo. Generalmente il numero di rami è piccolo mentre il peso molecolare dei rami è alto. È stato notato che l'entità della degradazione sembra diminuire con l'aumentare dell'efficienza dell'innesto. Le proteasi degradano la gelatina idrolizzando la funzione ammidica. Elastina, albumina e fibrina sono altre proteine ​​di origine animale. Sono stati studiati soprattutto per varie applicazioni biomediche.

Le proteine ​​di origine vegetale sono prodotte in una scala di chilotonnellate all'anno. Il glutine di frumento è un sottoprodotto proteico della fabbricazione dell'amido. È prontamente disponibile in quantità elevate ea basso costo. Il glutine di frumento contiene due gruppi principali di proteine, la gliadina e la glutenina. Le gliadine sono molecole proteiche con legami disolfuro. Hanno un basso peso molecolare e un basso livello di aminoacidi con gruppi laterali carichi. Le Glutenine sono proteine ​​più sofisticate, con una struttura tridimensionale. Il loro peso molecolare è almeno dieci volte superiore a quello delle gliadine. I materiali del glutine di frumento hanno i tassi di degradazione più rapidi. Il glutine è completamente biodegradabile e i prodotti ottenuti sono atossici. Il glutine di frumento ha dimostrato di essere un eccellente agente filmogeno. Senza plastificante, i film di glutine di frumento sono fragili. Sono stati studiati gli effetti di acqua, glicerolo e sorbitolo sulla temperatura di transizione vetrosa del glutine di frumento. Rispetto all'acqua, glicerolo e sorbitolo hanno pesi molecolari più elevati e tassi di evaporazione inferiori, quindi la loro accessibilità alle varie zone è limitata. Quindi l'effetto plastificante del glicerolo e del sorbitolo è meno importante di quello dell'acqua. È stato dimostrato che plastificando il glutine con glicerolo si può ottenere una fase malleabile. Questa fase assomiglia a un solido viscoelastico strutturato con comportamento pseudoplastico. Poiché le reazioni di reticolazione si verificano a temperature superiori a 60°C, l'intervallo di temperatura dell'uso del glutine di frumento è limitato. Proteina di soia: è stata utilizzata dal 1959 come ingrediente in una varietà di alimenti per le sue proprietà funzionali, che includono emulsionamento e testurizzazione. Recentemente la popolarità delle proteine ​​della soia è aumentata, principalmente a causa dei suoi benefici per la salute. È stato dimostrato che le proteine ​​della soia possono aiutare a prevenire problemi cardiaci. Secondo il metodo di produzione esistono diverse categorie di proteine ​​di soia: proteine ​​di soia isolate, proteine ​​di soia concentrate e proteine ​​di soia testurizzate. L'isolato di proteine ​​di soia è la forma più raffinata di proteine ​​di soia e contiene circa il 90% di proteine. Il concentrato di proteine ​​di soia è fondamentalmente soia senza i carboidrati solubili in acqua. Contiene circa il 70% di proteine. La proteina di soia testurizzata, spesso chiamata TSP, è costituita da un concentrato di proteine ​​di soia conferendogli una certa consistenza. Per quanto riguarda il concentrato di proteine ​​di soia, contiene circa il 70% di proteine. I film di proteine ​​di soia non hanno buone proprietà meccaniche e di barriera come la maggior parte dei film di proteine, a causa della loro natura idrofila. Sono utilizzati per produrre film flessibili e commestibili.